Fosfatazy to gr enzym należ do kl hydrolaz,podkl enzym hydroli wiąz estro, podpod hydrol monoest fosforan. Enz te katali odszczep resz fosforan od cukrow,biał,tłuszcz,nukleot i natura estr kw fosfor wedł poniższej reak: R-O-PO3H¯ + H2O--> R-OH + H2PO4¯ .Rozszczepiają hydrolazy monoestró fosforanowych, estry fosforan fenoli, np.p-nitrofenylofosforan. Dział w pH alkalicznym, z optym pH w zakresie 9–11, w pH kwaś i oboj, w zakr 4,5–7.Te ostat są typ dla kom roślin.Lizos zaw specyf zestaw hydrolaz,aktyw w śr kwaś,uczestni w rozkł organ kom . Wiod enzym jest tu kwaś fosfat uznaw za tzw.„enz znacznik” lizos.Kwaś śr świat lizos jest utrzym dzięki dział błon H+-ATPazy ,pomp H+ z cytozolu do wnętrzaW obojęt pH cytopl hydrolity enzymy lizosom wykaz niską aktyw. Kwaś odczyn wnętrza wakuoli,istot dla aktyw występ tam enzym hydrolit, jest utrzym dzięki dział2pomp proto (H+-ATPazy i H+-PPazy) zlokaliz w bł otacz wakuolę, tzw. tonoplaście.Kin enzym stan dział enzym zajm się zagad związ z szybk reak kataliz enzym. Szybk reakcji enzymat, kt jest miarą aktyw czyli katality działa enzy mierzy się podob jak szybk reak chem. Miarą szybk reak w danym momen jest wzrost stęż prod, jaki następ w jednost czasu. Aktywność enzymatyczną wyraż w2stand jednos.Są to: jedn enzym (U) oraz katal (kat). Jednostka enzymat(U) jest to taka il enzy,kt katal przekszt 1 mmola substr w ciągu 1 min,w war optym dla danego enzymu. Katal (kat) jest jedn aktyw enzymat obowiąz w ukł SI i jest def jako aktyw katalit, kt zwięk szybk reak o 1 mol na sek, w war optym. Przy stał stęż enz i subst szybkość powst prod reak powin być wprost proporcj do czasu reakcji.W rzeczywis tylko w początk fazie reakc ta jest reakcją pierwsz rzędu, co znaczy,że szybk dział enzy jest liniową funk czasu– szybkość początkowa reakcji enzym (V0).
Wartość V0 uzysk się przez wykreś linii prost stycz do początk odc krzyw, poczyn od czasu zerow. Nachyl tej prost ma wartość V0.Dla bad kin enzym in vitro waż jest okreś czasu reak,w kt przyr produ reak enzym jest wprost proporcj do czasu. Szybkość reakcji enzymat zal od czynn fiz i chem: stęż enzymu,stęż subst, temp, pH, stęż aktyw i inhib.Większ enzymów wykazuje maksym aktyw w środ o określ stęż jon wodor(w okreś pH). Wynika to stąd, że w katali enzym biorą udział, między innymi, zjonizowane gr funkc cent aktyw. Odsetek cząst enzymu,w kt gr kw lub zasad znajd się w form jon, zale od pK tych grup i stężenia jonów wodorowych w roztworze. Zale aktyw enzym od pH przyjm postać krzywej w kszt dzwonu.Rozpiętość optimum pH, czyli takiej wartość pH, przy kt aktyw jest maksym, jest bardzo duża.Dla wielu enzym optim pH znajd się w pobliżu pH komórki,ale np. pepsyna występ w kwaś środ żoł wyk najwyż aktywn w pH około 2,0.Optymalną wartość pH, która jest 1 z wartości liczbowych charakteryzujących dany enzym, wyzn się z wykresu zależności aktyw od pH. Zas metody w ćw do wyzn optimum pH, podob jak w wyzn szybkości począt reak stos się met w kt natur subst kwaś fosfat zost zastą sztucz subst–p-nitrofenylofosfor. Enzym hydrol p-nitrofenylofosforan, uwal p-nitrofenol, kt w środ zasa tw żółto zabarw anion p-nitrofenolanowy. Uniwer śro wym energ swob w ukł biolog jest ATP. Adenozynosf jest cząst bog w ener,ponieważ jego jedn tri fosfor zaw2 bezwodni wi...
damianok0